ENZIM
BAB I
PENDAHULUAN
A. Latar Belakang
Enzim merupakan senyawa protein yang berfungsi sebagai katalisator reaksi-reaksi kimia yang terjadi dalam sistem biologi. Karena merupakan katalisator, maka enzim sering disebut biokatalisator. Katalisator adalah suatu zat yang mempercepat reaksi kimia tetapi tidak mengubah kesetimbangan reaksi atau tidak mempengaruhi hasil akhir reaksi. Dan ada tiga cara kerja enzim yaitu; Cara Induksi Gembok, Cara induksi Pas, dan Enzim Allosterik. Dan dalam makalah ini kami akan membahas tentang Enzim Allosterik.
B. Rumusan Masalah
1. Apa yang dimaksud Metabolisme?
2. Apa yang dimaksud Enzim Alosterik?
C. Tujuan
1. Agar pembaca mengetahui definisi dari metabolisme
2. Agar pembaca mengetahui definisi enzim alosterik
3. Agar pembaca dapat mengetahui cara kerja enzim
4. Agar pembaca mengetahui sifat-sifat enzim
BAB II
PEMBAHASAN
Metabolisme
Metabolisme berasal dari kata metabole yang artinya perubahan. Berubah di sini memiliki 2 pengertian pertama berubah menjadi lebih kompleks disebut anabolisme asimilasi atau sintesis. Berubah menjadi lebih sederhana disebut katabolisme/disimilasi.
Anabolisme merupakan proses pembentukan makromolekul dari molekul yang lebih sederhana. Katabolisme merupakan proses pemecahan makromolekul yang lebih sederhana.
Peran enzim dalam metabolisme
Enzim merupakan senyawa protein yang berfungsi sebagai katalisator reaksi-reaksi kimia yang terjadi dalam sistem biologi. Karena merupakan katalisator, maka enzim sering disebut biokatalisator. Katalisator adalah suatu zat yang mempercepat reaksi kimia tetapi tidak mengubah kesetimbangan reaksi atau tidak mempengaruhi hasil akhir reaksi.
1. Komponen enzim
Enzim adalah senyawa protein sederhana maupun protein kompleks yang bertindak sebagai katalisator spesifik. Enzim yang tersusun dari protein sederhana jika diuraikan hanya tersusun atas asam amino saja, misalnya pepsin, tripsin, dan kemotripsin. Sementara itu enzim yang berupa protein kompleks bila diuraikan tersusun atas asam amino dan komponen lain.
Enzim lengkap disebut holoenzim terdiri atas komponen protein dan nonprotein. Komponen protein yang menyusun enzim disebut apoenzim. Penyusun enzim yang berupa komponen nonprotein dapat berupa komponen organik dan nonorganik. Komponen organik yang terikat kuat disebut gugus prostetik. Sedangkan yang terikat lemah disebut koenzim.
Komponen anorganik yang terikat lemah pada protein enzim disebut kofaktor atau aktivator.
2. Cara kerja enzim
Salah satu ciri khas enzim yaitu bekerja secara spesifik artinya enzim hanya dapat bekerja pada substrat tertentu. Bagaimana cara kerja enzim?beberapa teori berikut menjelaskan tentang cara kerja enzim.
a. lock and key theory
Teori ini dikemukakan oleh fischer. Enzim ini diumpakan sebagai gembok yang mempunyai bagian kecil dan dapat mengikat substrat. Bagian enzim yang dapat berikatan dengan substrat disebut sisi aktif. Substrat diumpakan kunci yang dapat berikatan dengan sisi aktif enzim. Selain sisi aktif pada enzim juga ditemukan adanya sisi alosterik. Sisi alosterik diibaratkan sebagai saklar. Apabila sisi alosterik berikatan dengan penghambat konfigurasi enzim akan berubah sehingga aktivitasnya berkurang. Namun jika sisi alosterik berikatan dengan aktivator maka enzim akan berikatan kembali.
b. induced fit theory
Sisi aktif enzim bersifat fleksibel sehingga dapat berubah bentuk menyesuaikan bentuk substrat.
3. Penghambatan aktifitas enzim
Reaksi kimia yang dikatalisir enzim dapat mengalami gangguan atau hambatan.
Molekul atau ion yang menghambat kerja enzim disebut inhibitor. Inhibitor terbagi
dalam 3, yaitu:
1.Inhibitor Reversibel
Terdiri dalam 3 jenis:
a. Inhibitor kompetitif
Zat –zat penghambat mempunyai struktur mirip dengan struktur substrat. Demikian zat penghambat dengan substrat saling berebut untuk bergabung dengan sisi aktif enzim.
b. Inhibitor non kompetitf
Penghambatan ini dipicu oleh terikatnya zat penghambat pada sisi alosterik sehingga sisi aktif enzim berubah. Akibatnya substrat tidak dapat berikat dengan enzim.
c. Inhibitor umpan balik
Hasil akhirnnya dapat menghambat kerja enzim sehingga reaksi kimia dapat berjalan dengan lambat.
2. Inhibitor Tidak Reversibel
Hambatan ini terjadi karena inhibitor bereaksi tidak reversibel dengan bagian tertentu pada enzim sehingga bentuk enzim berubah. Perubahan bentuk enzim ini mengakibatkan berkurangnya aktifitas katalitik enzim. Hambatan ini juga disebabkan proses destruksi atau modifikasai gugus enzim
3. Inhibitor Alosterik
Molekul zat penghambat tidak berikatan pada sisi aktif enzim melainkan pada sisi alosterik sehingga sisi aktif enzim tidak aktif lagi.
Enzim Allosterik
-Enzim allosterik mengalami perubahan konformasi sebagai respon terhadap pengikatan modulator efektor
-Allosterik enzim biasanya lebih komplek dari non allosterik enzim, memiliki sub unit lebih dari satu
-Memiliki satu atau lebih sisi allosterik / regulator untuk mengikat modulator.
-Seperti halnya substrat, setiap regulator memiliki sisi pengikatan yang berbeda
-Untuk enzim homotropik sisi aktif dan sisi regulator sama
Konsep Alosterik
Kita ambil contoh reaksi glikolisis. Ini reaksi minimal terdiri dari 10 langkah (jadi paling kurang ada 10 enzim ). Langkah paling pertama, enzim heksokinase mengubah glukosa menjadi glukosa-6-fosfat, dan setelah beberapa langkah terbentuk 2 senyawa dengan 3 atom C (entah asam laktat atau piruvat). Asam laktat ternyata bisa menghambat kerja enzim heksokinase, dengan konsekuensi: Km enzim heksokinase tidak berubah, tapi Vmaksnya berubah Pertanyaannya, apa asam laktat menduduki tempat katalitik glukosa di enzim heksokinase? Jawabannya, tidak, karena asam laktat mempunyai 3 atom C, sedangkan glukosa 6 atom C, jadi jelas strukturnya berbeda. Maka dari itu, dapat disimpulkan bahwa asam laktat tidak menempati situs katalitik untuk menghambat kerja enzim heksokinase, tapi asam laktat berikatan dengan heksokinase di tempat lain, yang menyebabkan molekul enzim heksokinase jadi tidak karuan, atau intinya ada perubahan
konformasi enzim. Inilah konsep alosterik, yang artinya tempat lain selain tempat aktif (katalitik). Perlu diingat bahwa konsep alosterik ini bisa menjelaskan konsep umpan balik. Kenapa? Dari kasus di atas, bisa dilihat kalau kecepatan reaksi glikolisis tidak konstan. Glikolisis dalam sel tubuh terjadi sesuai kebutuhan. Kalau untuk tidur kecepatannya x, maka kalau sedang lari misalnya meningkat tajam jadi 100x. Dalam kondisi ini, ada pengaturan kalau asam laktat yang dihasilkan dari reaksi glikolisis ini banyak, maka otomatis akan menghambat kinerja enzim heksokinase sehingga tidak memecah glukosa lagi (karena enzim kurang aktif akibat berikatan sama situs alosterik dari produk reaksi, yakni asam laktat) Seandainya tidak ada mekanisme feedback ini, glukosa akan terus menerus dipecah dan mungkin asam laktat tidak sempat dimetabolisme dan bisa mengakibatkan kerusakan sel. Jadi konsep umpan balik adalah produk dari suatu jalur metabolisme mengontrol kecepatan sintesinya sendiri. Hal ini perlu dibedakan sama konsep inhibitor, karena alasan yang cukup kuat (bahkan sangat kuat) : struktur aktivator atau inhibitor alosterik tidak harus mirip dengan substrat sehingga tidak berikatan di tempat aktif (situs katalitik). Tapi perlu kita ingat dalam mekanisme regulasi dan ekspresi gen soal produk reaksi juga bisa mengontrol mekanisme ekspresi gen tertentu, namun perbedaannya pengaturan ekspresi gen akibat produk reaksi lebih lambat daripada pengaturan alosterik enzim.
- Alosterik inhibitor
Penghambat yang dapat mempengaruhi enzim alosterik.
- Enzim Alosterik adalah enzim yang mempunyai dua bagian aktif, yaitu bagian aktif yang menangkap substrat dan bagian yang menangkap penghambat.
- Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian yang menangkap penghambat maka enzim menjadi tidak aktif, senyawa penghambat tersebut merupakan penghambat alosterik.
- Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip dengan struktur substrat.
- Apabila enzim menangkap substrat maka penghambat tidak dapat terikat pada enzim, sehingga enzim dapat aktif mereaksikan substrat menjadi produk.
4. Sifat – Sifat Enzim
a. Enzim merupakan biokatalisator
b. Enzim bekerja secara spesifik
c. Enzim berupa koloid
d. Enzim dapat bereaksi dengan substrat asam dan basa
e. Enzim bersifat termolabil
f. Enzim bersifat reversibel
5. Faktor – Faktor Yang Mempengaruhi Kerja Enzim
a. Suhu
Enzim pada suhu 0o tidak aktif juga tidak rusak. Jika suhu dinaikkan hingga
batas optimum (manusia / hewan berdarah panas kurang lebih 37oC dan hewan
berdara dingin 25oC), dapat menyebabkan
denaturasi protein yang berarti enzim rusak.
b. pH
Perubahan pH dapat mempengaruhi efektifitas sisi aktif enzim dalam
membentuk enzim-substrat. Perubahan pH juga dapat menyebabkan proses
denaturasi sehingga menurunkan aktivitas enzim.
Sebagian besar enzim manusia 6-8.
c. Konsentrasi Enzim
Penambahan konsentrasi enzim membuat kecepatan reaksi meningkat hingga kecepatan konstan.
d. Zat – zat pengiat / activator. Terdapat zat kimia yang dapat meningkatkan aktivitas enzim.
Contohnya garam logam alkali dalam kondisi encer.
e. Zat – zat penghambat / inhibitor. Beberapa zat kimia dapat menghambat aktivitas enzim contohnya garam yang mengandung merkuri dan cianida
BAB III
PENUTUP
A. Keimpulan
Enzim Alosterik adalah enzim yang mempunyai dua bagian aktif, yaitu bagian aktif yang menangkap substrat dan bagian yang menangkap penghambat.
- Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian yang menangkap penghambat maka enzim menjadi tidak aktif, senyawa penghambat tersebut merupakan penghambat alosterik.
- Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip dengan struktur substrat.
- Apabila enzim menangkap substrat maka penghambat tidak dapat terikat pada enzim, sehingga enzim dapat aktif mereaksikan substrat menjadi produk.
B. Saran
Agar metabolisme dalam tubuh dapat bekerja dengan baik dan enzim dapat bekerja sesuai fungsinya maka sebaiknya kita selalu menjaga kesehatan tubuh kita dimulai dari higene kemudian lingkungan. Serta mengkonsumsi makanan yang baik, sehat dan bergisi.
Comments
Post a Comment